Na łamach prestiżowego czasopisma Nature Communications ukazała się praca pt. „Crystal structures of the elusive Rhizobium etli L-asparaginase reveal a peculiar active site” opublikowana przez dr Joannę Loch oraz mgr Annę Ściuk (Wantuch) z Zakładu Krystalochemii i Krystalofizyki we współpracy z naukowcami z Zakładu Krystalografii Wydziału Chemii Uniwersytetu im. Adama Mickiewicza oraz Instytutu Chemii Bioorganicznej PAN w Poznaniu.
W publikacji opisano funkcję enzymatyczną oraz strukturę przestrzenną nowego enzymu (nazwanego ReAV) rozkładającego prosty aminokwas - asparaginę - do kwasu asparaginowego i amoniaku. Enzymy o takiej funkcji, zwane asparaginazami, są pilnie poszukiwane przez medycynę, gdyż przy spełnieniu pewnych dodatkowych warunków mogą okazać się doskonałymi lekami w terapii ostrej białaczki u dzieci. Opisany w artykule enzym nie spełnia wszystkich kryteriów doskonałego leku, lecz poznanie jego struktury daje szansę na takie jej „ulepszenie”, by te kryteria spełnić. Enzym ReAV jest nowy w tym sensie, że jego struktura całkowicie zaskoczyła badaczy asparaginaz. Z drugiej strony, batalia o poznanie struktury białka ReAV toczyła się prawie 20 ostatnich lat. Świadczy to zarówno o skali problemu, jak i o skali osiągnięcia. Publikacja jest dostępna w formacie open access. Opisane w pracy badania były finansowane w ramach grantu Narodowego Centrum Nauki, kierowanego przez profesora Mariusza Jaskólskiego (UAM).
Autorom serdecznie gratulujemy!
